







СІМЕЙНІ ЛІКАРІ ТА ТЕРАПЕВТИ
день перший
день другий
АКУШЕРИ ГІНЕКОЛОГИ
КАРДІОЛОГИ, СІМЕЙНІ ЛІКАРІ, РЕВМАТОЛОГИ, НЕВРОЛОГИ, ЕНДОКРИНОЛОГИ
СТОМАТОЛОГИ
ІНФЕКЦІОНІСТИ, СІМЕЙНІ ЛІКАРІ, ПЕДІАТРИ, ГАСТРОЕНТЕРОЛОГИ, ГЕПАТОЛОГИ
день перший
день другий
ТРАВМАТОЛОГИ
ОНКОЛОГИ, (ОНКО-ГЕМАТОЛОГИ, ХІМІОТЕРАПЕВТИ, МАМОЛОГИ, ОНКО-ХІРУРГИ)
ЕНДОКРИНОЛОГИ, СІМЕЙНІ ЛІКАРІ, ПЕДІАТРИ, КАРДІОЛОГИ ТА ІНШІ СПЕЦІАЛІСТИ
ПЕДІАТРИ ТА СІМЕЙНІ ЛІКАРІ
АНЕСТЕЗІОЛОГИ, ХІРУРГИ
"Child`s Health" 4 (72) 2016
Back to issue
The Antioxidant System of the Respiratory Tract Antioxidant Effectors in Supraepithelial and Extracellular Space (Part 2)
Authors: Абатуров А.Е.(1), Волосовец А.П.(2), Худяков А.Е.(1) - (1) ГУ «Днепропетровская медицинская академия Министерства здравоохранения Украины», г. Днепр, Украина; (2) Национальный медицинский университет им. А.А. Богомольца, г. Киев, Украина
Categories: Pediatrics/Neonatology
Sections: Specialist manual
print version
В огляді літератури викладено сучасні дані про основний антиоксидантний фермент — лактопероксидазу (LPO), що функціонує винятково в бронхіальному секреті. Надано характеристику LPO, індукцію її синтезу, каталітичний цикл LPO і мієлопероксидази. Докладно розглянуті механізм дії LPO, функціонування дуальних оксидаз епітеліоцитів респіраторного тракту, взаємодія LPO і аніона тіоцианіту. Показана участь LPO і мієлопероксидази в антибактеріальному й протигрибковому захисті. Представлено інші антиоксидантні ферменти рідини бронхоальвеолярного лаважу.
В обзоре литературы изложены современные данные об основном антиоксидантном ферменте — лактопероксидазе (LPO), которая функционирует исключительно в бронхиальном секрете. Представлены характеристика LPO, индукция ее синтеза, каталитический цикл LPO и миелопероксидазы. Подробно рассмотрены механизм действия LPO, функционирование дуальных оксидаз эпителиоцитов респираторного тракта, взаимодействие LPO и аниона тиоцианита. Показано участие LPO и миелопероксидазы в антибактериальной и противогрибковой защите. Представлены другие антиоксидантные ферменты жидкости бронхоальвеолярного лаважа.
The literature review presents the current data about the main antioxidant enzyme — lactoperoxidase (LPO), which functions exclusively in the bronchial secretion. The characteristics of LPO, induction of its synthesis, catalytic cycle of LPO and myeloperoxidase were described. The mechanism of LPO action, functioning of dual oxidases of the respiratory tract epithelial cells, LPO and thiocyanite anion interaction were considered in detail. The participation of LPO and myeloperoxidase in the antibacterial and antifungal protection was shown. Authors present other antioxidant enzymes of bronchoalveolar lavage fluid.
антиоксидантна система, респіраторний тракт, антиоксидантні ефектори.
антиоксидантная система, респираторный тракт, антиоксидантные эффекторы.
antioxidant system, respiratory tract, antioxidant effectors.
Статья опубликована на с. 92-99
Введение
Краткая характеристика лактопероксидазы
Индукция синтеза лактопероксидазы и каталитический цикл
Механизм действия лактопероксидазы
Участие лактопероксидазы и миелопероксидазы в антибактериальной и противогрибковой защите
/96.jpg)
Другие антиоксидантные ферменты жидкости бронхоальвеолярного лаважа
1. Абатуров А.Е. Активированные кислородсодержащие метаболиты — компоненты системы неспецифической защиты респираторного тракта // Здоровье ребенка. — 2009. — № 2 (17). — С. 120-125.
2. Ablation of glutaredoxin‑1 attenuates lipopolysaccharide-induced lung inflammation and alveolar macrophage activation / S.W. Aesif, V. Anathy, I.A. Kuipers et al. // Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. — 2011. — Vol. 44, № 4. — P. 491-499. doi: 10.1165/rcmb.2009-0136OC. Epub 2010 Jun 10.
3. Active site structure and catalytic mechanisms of human peroxidases / P.G. Furtmüller, M. Zederbauer, W. Jantschko et al. // Arch. Biochem. Biophys. — 2006. — Vol. 445, № 2. — P. 199-213. PMID: 16288970.
4. Airway epithelial control of Pseudomonas aeruginosa infection in cystic fibrosis / V.L. Campodónico, M. Gadjeva, C. Paradis-Bleau et al. // Trends Mol. Med. — 2008. — Vol. 14, № 3. — P. 120-133. doi: 10.1016/j.molmed.2008.01.002. Epub 2008 Feb 11.
5. Aratani Y. Role of myeloperoxidase in the host defense against fungal infection // Nihon Ishinkin Gakkai Zasshi. — 2006. — Vol. 47, № 3. — P. 195-199. PMID: 16940954.
6. Babior B.M. NADPH oxidase // Curr. Opin. Immunol. — 2004. — Vol. 16. — P. 42-47. PMID: 14734109.
7. Benzo(a)pyrene-induced pulmonary inflammation, edema, surfactant dysfunction, and injuries in rats: alleviation by farnesol / W. Qamar, A.Q. Khan, R. Khan et al. // Exp. Lung Res. — 2012. — Vol. 38, № 1. — P. 19-27. doi: 10.3109/01902148.2011.632064. Epub 2011 Dec 14.
8. Candidacidal activities of the glucose oxidase-mediated lactoperoxidase system / H.S. Kho, Y.Y. Kim, J.Y. Chang et al. // Arch. Oral Biol. — 2012. — Vol. 57, № 6. — P. 684-688. doi: 10.1016/j.archoralbio.2011.11.007. Epub 2011 Nov 30.
9. Chen S.X. Hydroxyl-radical production in physiological reactions — a novel function of peroxidase / S.X. Chen, P. Schopfer // Eur. J. Biochem. — 1999. — Vol. 260. — P. 726-735. PMID: 10103001.
10. Concentration of the antibacterial precursor thiocyanate in cystic fibrosis airway secretions / D. Lorentzen, L. Durairaj, A.A. Pezzulo et al. // Free Radic. Biol. Med. — 2011. — Vol. 50, № 9. — P. 1144-1150. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2011.02.013. Epub 2011 Feb 18.
11. Conner G.E. Lactoperoxidase and Hydrogen Peroxide Metabolism in the Airway / G.E. Conner, M. Salathe, R. Forteza // Am. J. Respir. Crit. Care Med. — 2002. — Vol. 166, № 12 (Pt 2). — P. S57-S61. PMID: 12471090.
12. Crystal structure of lactoperoxidase at 2.4 A resolution / A.K. Singh, N. Singh, S. Sharma et al. // J. Mol. Biol. — 2008. — Vol. 376, № 4. — P. 1060-1075. doi: 10.1016/j.jmb.2007.12.012. Epub 2007 Dec 14.
13. Davies M.J. Myeloperoxidase-derived oxidation: mechanisms of biological damage and its prevention // J. Clin. Biochem. Nutr. — 2011. — Vol. 48, № 1. — P. 8-19. doi: 10.3164/jcbn.11-006FR. Epub 2010 Dec 28.
14. 1-DE MS and 2-D LC–MS analysis of the mouse bronchoalveolar lavage proteome / Y. Guo, S.F. Ma, D. Grigoryev et al. // Proteomics. — 2005. — Vol. 5, № 17. — P. 4608-4624. PMID: 16240291.
15. Differential host susceptibility to pulmonary infections with bacteria and fungi in mice deficient in myeloperoxidase / Y. Aratani, F. Kura, H. Watanabe et al. // J. Infect. Dis. — 2000. — Vol. 182, № 4. — P. 1276-1279. PMID: 10979934.
16. Differential proteomic analysis of bronchoalveolar lavage fluid in asthmatics following segmental antigen challenge / J. Wu, M. Kobayashi, E.A. Sousa et al. // Mol. Cell. Proteomics. — 2005. — Vol. 4, № 9. — P. 1251-1264. PMID: 15951573.
17. Effect of lactoperoxidase on the antimicrobial effectiveness of the thiocyanate hydrogen peroxide combination in a quantitative suspension test / A. Welk, Ch. Meller, R. Schubert et al. // BMC Microbiol. — 2009. — Vol. 9. — P. 134. doi: 10.1186/1471-2180-9-134.
18. Elevated levels of expired breath hydrogen peroxide in bronchiectasis / S. Loukides, I. Horvath, T. Wodehouse et al. // Am. J. Respir. Crit. Care Med. — 1998. — Vol. 158. — P. 991-994. PMID: 9731036.
19. Enhancement of respiratory mucosal antiviral defenses by the oxidation of iodide / A.J. Fischer, N.J. Lennemann, S. Krishnamurthy et al. // Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. — 2011. — Vol. 45, № 4. — P. 874-881. doi: 10.1165/rcmb.2010-0329OC. Epub 2011 Mar 25.
20. Exhalation of H2O2 and thiobarbituric acid reactive substances (TBARs) by healthy subjects / D. Nowak, S. Kalucka, P. Bialasiewicz, M. Krol // Free Radic. Biol. Med. — 2001. — Vol. 30. — P. 178-186. PMID: 11163535.
21. Fischer H. Mechanisms and function of DUOX in epithelia of the lung // Antioxid. Redox Signal. — 2009. — Vol. 11, № 10. — P. 2453-2465. doi: 10.1089/ARS.2009.2558.
22. Funderburk C.F. Thiocyanate physiologically present in fed and fasted rats / C.F. Funderburk, L. Van Middlesworth // Am. J. Physiol. — 1968. — Vol. 215, № 1. — P. 147-151. PMID: 5659326.
23. Ghibaudi E. Unraveling the catalytic mechanism of lactoperoxidase and myeloperoxidase. A reflection on some controversial features / E. Ghibaudi, E. Laurenti // Eur. J. Biochem. — 2003. — Vol. 270. — P. 4403-4412. PMID: 14622268.
24. Hyaluronan serves a novel role in airway mucosal host defense / R. Forteza, T. Lieb, T. Aoki et al. // FASEB J. — 2001. — Vol. 15. — P. 2179-2186. PMID: 11641244.
25. Hypochlorous acid-induced heme degradation from lactoperoxidase as a novel mechanism of free iron release and tissue injury in inflammatory diseases / C.E. Souza, D. Maitra, G.M. Saed et al. // PLoS One. — 2011. — Vol. 6, № 11. — P. e27641. doi: 10.1371/journal.pone.0027641. Epub 2011 Nov 22.
26. Hydrogen Peroxide — Scavenging Properties of Normal Human Airway Secretions / S. El-Chemaly, M. Salathe, S. Baier et al. // Am. J. Respir. Critic. Care Med. — 2003. — Vol. 167. — P. 425-430. PMID: 12446267.
27. Hydrogen peroxide in exhaled air of healthy children: reference values / Q. Jobsis, H.C. Raatgeep, S.L. Schellekens et al. // Eur. Respir. J. — 1998. — Vol. 12. — P. 483-485. PMID: 9727806.
28. Jooyandeh H. Application of Lactoperoxidase System in Fish and Food Products: A Review / H. Jooyandeh, A. Aberoumand, B. Naseh // American-Eurasian J. Agric. & Environ. Sci. — 2011. — Vol. 10, № 1. — P. 89-96.
29. Johansen C. Enzymatic removal and disinfection of bacterial biofilms / C. Johansen, P. Falholt, L. Gram // Appl. Environ. Microbiol. — 1997. — Vol. 63. — P. 3724-3728. PMID: 9293025.
30. Klebanoff S.J. Myeloperoxidase: friend and foe // J. Leukoc. Biol. — 2005. — Vol. 77, № 5. — P. 598-625. PMID: 15689384.
31. Kussendrager K.D. Lactoperoxidase: physico-chemical properties, occurrence, mechanism of action and applications / K.D. Kussendrager, A.C.M. van Hooijdonk // Brit. J. Nutrit. — 2000. — Vol. 84 (Suppl. 1) — P. S19-S25. PMID: 11242442.
32. Lactoperoxidase and human airway host defense / C. Wijkstrom-Frei, S. El-Chemaly, R. Ali-Rachedi et al. // Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. — 2003. — Vol. 29, № 2. — P. 206-212. PMID: 12626341.
33. Microbicidal efficacy of thiocyanate hydrogen peroxide after adding lactoperoxidase under saliva loading in the quantitative suspension test / A. Welk, P. Rudolph, J. Kreth et al. // Arch. Oral. Biol. — 2011. — Vol. 56, № 12. — P. 1576-1582. doi: 10.1016/j.archoralbio.2011.04.016. Epub 2011 May 28.
34. Of mice and men: comparative proteomics of bronchoalveolar fluid / S.A. Gharib, E. Nguyen, W.A. Altemeier et al. // Eur. Respir. J. — 2010. — Vol. 35, № 6. — P. 1388-1395. doi: 10.1183/09031936.00089409. Epub 2009 Dec 23.
35. Popper L. Inactivation of yeast and filamentous fungi by the lactoperoxidase hydrogen peroxide thiocyanate system / L. Popper, D. Knorr // Nahrung. — 1997. — Vol. 41. — P. 29-33. PMID: 9113668.
36. Proteome analysis of bronchoalveolar lavage fluid in chronic hypersensitivity pneumonitis / T. Okamoto, Y. Miyazaki, R. Shirahama et al. // Allergol. Int. — 2012. — Vol. 61, № 1. — P. 83-92. doi: 10.2332/allergolint.11-OA‑0315. Epub 2011 Oct 25.
37. Rada B. Oxidative innate immune defenses by Nox/Duox family NADPH oxidases / B. Rada, T.L. Leto // Contrib. Microbiol. — 2008. — Vol. 15. — P. 164-187. doi: 10.1159/000136357.
38. Ratner A.J. Lactoperoxidase. New Recognition of an «Old» Enzyme in Airway Defenses / A.J. Ratner, A. Prince // Am. J. Respir. Cell. Mol. Biol. — 2000. — Vol. 22, № 6. — Р. 642-644. PMID: 10837358.
39. Reaction of lactoperoxidase compound I with halides and thiocyanate / P.G. Furtmüller, W. Jantschko, G. Regelsberger et al. // Biochemistry. — 2002. — Vol. 41, № 39. — P. 11895-11900. PMID: 12269834.
40. Shin K. Identification of lactoperoxidase in mature human milk / K. Shin, M. Tomita, B. Lonnerdal // J. Nutr. Biochem. — 2000. — Vol. 11. — P. 94-102. PMID: 10715594.
41. Shin K. Inhibition of Escherichia coli respiratory enzymes by the lactoperoxidase-hydrogen peroxide-thiocyanate antimicrobial system / K. Shin, H. Hayasawa, B. Lonnerdal // J. Appl. Microbiol. — 2001. — Vol. 90. — P. 489-493. PMID: 11309058.
42. Surfactant protein D protects against acute hyperoxic lung injury / D. Jain, E.N. Atochina-Vasserman, Y. Tomer et al. // Am. J. Respir. Crit. Care Med. — 2008. — Vol. 178, № 8. — P. 805-813. doi: 10.1164/rccm.200804-582OC. Epub 2008 Jul 17.
43. Transcellular thiocyanate transport by human airway epithelia / M.A Fragoso, V. Fernandez, R. Forteza et al. // J. Physiol. — 2004. — Vol. 561, № 1 — Р. 183-194. PMID: 15345749.
44. The eosinophil peroxidase gene forms a cluster with the genes for myeloperoxidase and lactoperoxidase on human chromosome 17 / K. Sakamaki, N. Kanda, T. Ueda et al. // Cytogenet. Cell Genet. — 2000. — Vol. 88, № 3–4. — P. 246-248. PMID: 10828600.
45. Structural evidence of substrate specificity in mammalian peroxidases: structure of the thiocyanate complex with lactoperoxidase and its interactions at 2.4 A resolution / I.A. Sheikh, A.K. Singh, N. Singh et al. // J. Biol. Chem. — 2009. — Vol. 284, № 22. — P. 14849-14856. doi: 10.1074/jbc.M807644200. Epub 2009 Apr 1.
46. The Lactoperoxidase System Functions in Bacterial Clearance of Airways / C. Gerson, J. Sabater, M. Scuri et al. // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. — 2000. — Vol. 22, № 6. — Р. 665-671. PMID: 10837362.
47. The lactoperoxidase system links anion transport to host defense in cystic fibrosis / G.E. Conner, C. Wijkstrom-Frei, S.H. Randell et al. // FEBS Lett. — 2007. — Vol. 581, № 2. — P. 271-278. PMID: 17204267.
48. Thiocyanate modulates the catalytic activity of mammalian peroxidases / Y.R. Tahboub, S. Galijasevic, M.P. Diamond, H.M. Abu-Soud // J. Biol. Chem. — 2005. — Vol. 280, № 28. — P. 26129-26136. PMID: 15894800.
49. Travis S.M. Antimicrobial peptides and proteins in the innate defense of the airway surface / S.M. Travis, P.K. Singh, M.J. Welsh // Curr. Opin. Immunol. — 2001. — Vol. 13. — P. 89. PMID: 11154923.
50. Ultrastructural localization of endogenous peroxidase in the lower respiratory tract of the guinea pig / T.G. Christensen, G.C. Blanchard, G. Nolley, J.A. Hayes // Cell Tissue Res. — 1981. — Vol. 214. — P. 407-415. PMID: 7471186.
51. Xu Y. The antioxidant role of thiocyanate in the pathogenesis of cystic fibrosis and other inflammation-related diseases / Y. Xu, S. Szép, Z. Lu // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2009. — Vol. 106, № 48. — P. 20515-20519. doi: 10.1073/pnas.0911412106. Epub 2009 Nov 16.