Інформація призначена тільки для фахівців сфери охорони здоров'я, осіб,
які мають вищу або середню спеціальну медичну освіту.

Підтвердіть, що Ви є фахівцем у сфері охорони здоров'я.

"Child`s Health" Том 13, №1, 2018

Back to issue

The drugs based on molecular structures of antimicrobial peptides and their therapeutic potential in the treatment of infectious diseases of the respiratory tract (part 2)

Authors: Абатуров А.Е.(1), Крючко Т.А.(2), Леженко Г.А.(3)
(1) — ГУ «Днепропетровская медицинская академия МЗ Украины», г. Днепр, Украина
(2) — ВГУЗУ «Украинская медицинская стоматологическая академия», г. Полтава, Украина
(3) — Запорожский государственный медицинский университет, г. Запорожье, Украина

Categories: Pediatrics/Neonatology

Sections: Specialist manual

print version


Summary

На даний час у лікарській практиці вже продемонстрована ефективність застосування антимікробних пептидів у лікуванні місцевого інфекційного процесу, наприклад дериватів кателіцидину (оміганану), дефензиноміметика (брилацидину), α-спірального магаїніну (пексиганану), синтетичного протимікробного пептидоміметика (літиксару). Однак препарати цієї групи, які, можливо, будуть рекомендовані для лікування пневмоній, знаходяться на ранніх стадіях дослідження. Створення нових антимікробних пептидів із високим терапевтичним індексом (співвідношення бактерицидності і токсичності) та вирішення питання доставки їх в осередок ураження легені у хворих з інфекційними захворюваннями, у тому числі і респіраторного тракту, дозволить досягти ерадикації бактерій з мультимедикаментозною резистентністю. Даний напрямок дасть змогу відкрити постантибіотичну еру в широкій практичній діяльності терапевтів, педіатрів, хірургів та лікарів інтенсивної терапії.

В настоящее время во врачебной практике продемонстрирована эффективность применения антимикробных пептидов при лечении местного инфекционного процесса, например дериватов кателицидина (омиганана), дефензиномиметика (брилацидина), α-спирального магаинина (пексиганана), синтетического противомикробного пептидомиметика (литиксара). Однако препараты данной группы, которые, возможно, будут рекомендованы для лечения пневмоний, находятся на ранних стадиях исследования. Создание новых антимикробных пептидов с высоким терапевтическим индексом (соотношения бактерицидности и токсичности) и решение вопроса доставки их в очаг поражения легкого позволит достичь эрадикации бактерий с мультилекарственной резистентностью у больных с инфекционными заболеваниями, в том числе и респираторного тракта. Данное направление позволит открыть постантибиотическую эру в широкой практической деятельности педиатров, интенсивистов, терапевтов и хирургов.

Currently in medical practice, the effectiveness of the use of antimicrobial peptides, such as derivatives of cathelicidin (omiganan), defensin mimetic (brilacidin), α-helical magainin (pexiganan), synthetic antimicrobial peptide mimetic (lithixar), has been demonstrated in the treatment of the local infectious process. However, the drugs of this group, which may be recommended for the treatment of pneumonia, are in the early stages of studies. Creation of new antimicrobial peptides with a high therapeutic index (bactericidal activity and toxicity ratio) and solution of the problem of their delivery to the lesion focus in the lung will allow the eradication of bacteria with multi-drug resistance in patients with infectious diseases, including the infections of the respiratory tract. This approach will open the post-antibiotic era in the wide practical activities of pediatricians, intensive care specialists, therapeutists and surgeons.


Keywords

інфекційні захворювання; антимікробні пептиди; дефензини

инфекционные заболевания; антимикробные пептиды; дефензины

infectious diseases; antimicrobial peptides; defensins


For the full article you need to subscribe to the magazine.


Bibliography

1. Абатуров А.Е. Значение металлосвязывающих белков в неспецифической защите респираторного тракта. 1. Лактоферрин // Здоровье ребенка. — 2009. — № 4(19). — С. 125-128.
2. Baranska-Rybak W. Activity of Antimicrobial Peptides and Conventional Antibiotics against Superantigen Positive Staphylococcus aureus Isolated from the Patients with Neoplastic and Inflammatory Erythrodermia / W. Baranska-Rybak, O. Cirioni, M. Dawgul et al. // Chemother. Res. Pract. — 2011. — 270932. — doi: 10.1155/2011/270932.
3. Bezzerri V. Antibacterial and anti-inflammatory activity of a temporin B peptide analogue on an in vitro model of cystic fibrosis / V. Bezzerri, C. Avitabile, M.C. Dechecchi et al. // J. Pept. Sci. — 2014 Oct. — 20(10). — 822-30. — doi: 10.1002/psc.2674.
4. Boland M.P., Separovic F. Membrane interactions of antimicrobial peptides from Australian tree frogs // Biochim. Biophys. Acta. — 2006 Sep. — 1758(9). — 1178-83. — doi: 10.1016/j.bbamem.2006.02.010.
5. Bolintineanu D.S., Kaznessis Y.N. Computational studies of protegrin antimicrobial peptides: a review // Peptides. — 2011 Jan. — 32(1). — 188-201. — doi: 10.1016/j.peptides.2010.10.006.
6. Bolintineanu D.S., Vivcharuk V., Kaznessis Y.N. Multiscale models of the antimicrobial peptide protegrin-1 on gram-negative bacteria membranes // Int. J. Mol. Sci. — 2012. — 13(9). — 11000-11. — doi: 10.3390/ijms130911000. 
7. Bolosov I.A. Analysis of Synergistic Effects of Antimicrobial Peptide Arenicin-1 and Conventional Antibiotics / I.A. Bolosov, A.A. Kalashnikov, P.V. Panteleev, T.V. Ovchinnikova // Bull Exp. Biol. Med. — 2017 Apr 20. — doi: 10.1007/s10517-017-3708-z.
8. Calabrese A.N. The Amyloid Fibril-Forming Properties of the Amphibian Antimicrobial Peptide Uperin 3.5 / A.N. Calabrese, Y. Liu, T. Wang et al. // Chembiochem. — 2016 Feb 2. — 17(3). — 239-46. — doi: 10.1002/cbic.201500518.
9. Carneiro V.A. Antimicrobial peptides: from synthesis to clinical perspectives / V.A. Carneiro, H.S. Duarte, M.G.V. Prado et al. // The Battle Against Microbial Pathogens: Basic Science, Technological Advances and Educational Programs. — FORMATEX, 2015. — Р. 81-90.
10. Chaveli-López B., Bagán-Sebastián J.V. Treatment of oral mucositis due to chemotherapy // J. Clin. Exp. Dent. — 2016 Apr 1. — 8(2). — Р. e201-9. — doi: 10.4317/jced.52917.
11. Cirioni O. IB-367 pre-treatment improves the in vivo efficacy of teicoplanin and daptomycin in an animal model of wounds infected with meticillin-resistant Staphylococcus aureus / O. Cirioni, C. Silvestri, E. Pierpaoli et al. // J. Med. Microbiol. — 2013 Oct. — 62(Pt. 10). — 1552-8. — doi: 10.1099/jmm.0.057414-0.
12. Dawgul M. The Antistaphylococcal Activity of Citropin 1.1 and Temporin A against Planktonic Cells and Biofilms Formed by Isolates from Patients with Atopic Dermatitis: An Assessment of Their Potential to Induce Microbial Resistance Compared to Conventional Antimicrobials / M. Dawgul, W. Baranska-Rybak, L. Piechowicz et al. // Pharmaceuticals (Basel). — 2016 May 25. — 9(2). — Рii: E30. — doi: 10.3390/ph9020030.
13. Edwards I.A. Contribution of Amphipathicity and Hydrophobicity to the Antimicrobial Activity and Cytotoxicity of β-Hairpin Peptides / Edwards I.A., Elliott A.G., Kavanagh A.M. et al. // ACS Infect. Dis. — 2016 Jun 10. — 2(6). — 442-450. — DOI: 10.1021/acsinfecdis.6b00045.
14. Falanga A. Marine Antimicrobial Peptides: Nature Provides Templates for the Design of Novel Compounds against Pathogenic Bacteria / Falanga A., Lombardi L., Franci G. et al. // Int. J. Mol. Sci. — 2016 May 21. — 17(5). — Рii: E785. — doi: 10.3390/ijms17050785.
15. Fratini F. Insects, arachnids and centipedes venom: A powerful weapon against bacteria. A literature review / F. Fratini, G. Cilia, B. Turchi, A. Felicioli // Toxicon. — 2017 May. — 130. — 91-103. — doi: 10.1016/j.toxicon.2017.02.020.
16. Garbacz K. Activity of antimicrobial peptides, alone or combined with conventional antibiotics, against Staphylococcus aureus isolated from the airways of cystic fibrosis patients / K. Garbacz, W. Kamysz, L. Piechowicz et al. // Virulence. — 2017 Jan 2. — 8(1). — 94-100. — doi: 10.1080/21505594.2016.1213475.
17. Gerardo N.M. Immunity and other defenses in pea aphids, Acyrthosiphon pisum / N.M. Gerardo, B. Altincicek, C. Anselme et al. // Genome Biol. — 2010. — 11(2). — R21. — doi: 10.1186/gb-2010-11-2-r21.
18. Giacometti A. In vitro activity and killing effect of uperin 3.6 against gram-positive cocci isolated from immunocompromised patients / A. Giacometti, O. Cirioni, W. Kamysz et al. // Antimicrob. Agents Chemother. — 2005 Sep. — 49(9). — 3933-6. — doi: 10.1128/AAC.49.9.3933-3936.2005.
19. Haney E.F. Solution NMR studies of amphibian antimicrobial peptides: linking structure to function? / E.F. Haney, H.N. Hunter, K. Matsuzaki, H.J. Vogel // Biochim. Biophys. Acta. — 2009 Aug. — 1788(8). — 1639-55. — doi: 10.1016/j.bbamem.2009.01.002.
20. Kang H.K. The therapeutic applications of antimicrobial peptides (AMPs): a patent review / H.K. Kang, C. Kim, C.H. Seo, Y. Park // J. Microbiol. — 2017 Jan. — 55(1). — 1-12. — doi: 10.1007/s12275-017-6452-1.
21. Kim I.W. Characterization and cDNA cloning of a defensin-like peptide, harmoniasin, from Harmonia axyridis / I.W. Kim, J.H. Lee, H.Y. Park et al. // J. Microbiol. Biotechnol. — 2012 Nov. — 22(11). — 1588-90. — PMID: 23124352.
22. Kollef M. A randomized double-blind trial of iseganan in prevention of ventilator-associated pneumonia / M. Kollef, D. Pittet, M. Sánchez García et al. // Am. J. Respir. Crit. Care Med. — 2006 Jan 1. — 173(1). — 91-7. — doi: 10.1164/rccm.200504-656OC.
23. Laadhari M. Interaction of the antimicrobial peptides cae–rin 1.1 and aurein 1.2 with intact bacteria by 2H solid-state NMR / M. Laadhari, A.A. Arnold, A.E. Gravel et al. // Biochim. Biophys. Acta. — 2016 Dec. — 1858(12). — 2959-2964. — doi: 10.1016/j.bbamem.2016.09.009.
24. Li J. Oral topical decontamination for preventing ventilator-associated pneumonia: a systematic review and meta-ana–lysis of randomized controlled trials / J. Li, D. Xie, A. Li, J. Yue // J. Hosp. Infect. — 2013 Aug. — 84(4). — 283-93. — doi: 10.1016/j.jhin.2013.04.012.
25. Liu J. Antimicrobial Compounds from Marine Invertebrates-Derived Microorganisms / J. Liu, J.H. Jung, Y. Liu // Curr. Med. Chem. — 2016. — 23(25). — 2892-2905. — doi: 10.2174/0929867323666160525113837.
26. Ma B. The Disulfide Bond of the Peptide Thanatin Is Dispensible for Its Antimicrobial Activity In Vivo and In Vitro / B. Ma, C. Niu, Y. Zhou et al. // Antimicrob. Agents Chemother. — 2016 Jun 20. — 60(7). — 4283-9. — doi: 10.1128/AAC.00041-16.
27. Mahalka A.K., Kinnunen P.K. Binding of amphipathic alpha-helical antimicrobial peptides to lipid membranes: lessons from temporins B and L // Biochim. Biophys. Acta. — 2009 Aug. — 1788(8). — 1600-9. — doi: 10.1016/j.bbamem.2009.04.012.
28. Murepavadin (POL7080) A Pathogen-Specific, Novel Antibiotic for the Treatment of Infections due to P.aeruginosa in Patients with Nosocomial Pneumonia // https://www.fda.gov/downloads/Drugs/NewsEvents/UCM543624.pdf. 
29. Mylonakis E. Diversity, evolution and medical applications of insect antimicrobial peptides / E. Mylonakis, L. Podsiadlowski, M. Muhammed, A. Vilcinskas // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci. — 2016 May 26. — 371(1695). — Рii: 20150290. — doi: 10.1098/rstb.2015.0290.
30. Puknun A. Ultrastructural effects and antibiofilm activity of LFchimera against Burkholderia pseudomallei / A. Puknun, S. Kanthawong, C. Anutrakunchai et al. // World J. Microbiol. Biotechnol. — 2016 Feb. — 32(2). — 33. — doi: 10.1007/s11274-015-1988-x.
31. Rangel M. Marine Depsipeptides as Promising Pharmacotherapeutic Agents / Rangel M., de Santana C.J., Pinheiro A. et al. // Curr. Protein Pept. Sci. — 2017. — 18(1). — 72-91. — doi: 10.2174/1389203717666160526122130.
32. Sable R., Parajuli P., Jois S. Peptides, Peptidomimetics, and Polypeptides from Marine Sources: A Wealth of Natural Sources for Pharmaceutical Applications // Mar. Drugs. — 2017 Apr 22. — 15(4). — Рii: E124. — doi: 10.3390/md15040124.
33. Salas C.E. Biologically active and antimicrobial peptides from plants / C.E. Salas, J.A. Badillo-Corona, G. Ramírez-Sotelo, C. Oliver-Salvador // Biomed. Res. Int. — 2015. — 102129. — doi: 10.1155/2015/102129.
34. Sijbrandij T. Effects of lactoferrin derived peptides on simulants of biological warfare agents / T. Sijbrandij, A.J. Ligtenberg, K. Nazmi et al. // World J. Microbiol. Biotechnol. — 2017 Jan. — 33(1). — 3. — doi: 10.1007/s11274-016-2171-8.
35. Simonetti O. In vitro activity and in vivo animal model efficacy of IB-367 alone and in combination with imipenem and colistin against Gram-negative bacteria / Simonetti O., Cirioni O., Ghiselli R. et al. // Peptides. — 2014 May. — 55. — 17-22. — doi: 10.1016/j.peptides.2014.01.029.
36. Tonk M., Vilcinskas A., Rahnamaeian M. Insect antimicrobial peptides: potential tools for the prevention of skin cancer // Appl. Microbiol. Biotechnol. — 2016 Sep. — 100(17). — 7397-405. — doi: 10.1007/s00253-016-7718-y.
37. Walkenhorst W.F. Using adjuvants and environmental factors to modulate the activity of antimicrobial peptides // Biochim. Biophys. Acta. — 2016 May. — 1858(5). — 926-35. — doi: 10.1016/j.bbamem.2015.12.034.
38. Wang X. Combined Systems Approaches Reveal a Multistage Mode of Action of a Marine Antimicrobial Peptide against Pathogenic Escherichia coli and Its Protective Effect against Bacterial Peritonitis and Endotoxemia / X. Wang, D. Teng, R. Mao et al. // Antimicrob. Agents Chemother. — 2016 Dec 27. — 61(1). — Рii: e01056-16. — doi: 10.1128/AAC.01056-16.
39. Wenzel M. Antimicrobial Peptides from the Aurein Family Form Ion-Selective Pores in Bacillus subtilis / M. Wenzel, C.H. Senges, J. Zhang et al. // Chembiochem. — 2015 May 4. — 16(7). — 1101-8. — doi: 10.1002/cbic.201500020.
40. Wu G. Application of S-thanatin, an antimicrobial peptide derived from thanatin, in mouse model of Klebsiella pneumoniae infection / G. Wu, P. Wu, X. Xue et al. // Peptides. — 2013 Jul. — 45. — 73-7. — doi: 10.1016/j.peptides.2013.04.012.
41. Yi H.Y. Insect antimicrobial peptides and their applications / H.Y. Yi, M. Chowdhury, Y.D. Huang, X.Q. Yu // Appl. Microbiol. Biotechnol. — 2014 Jul. — 98(13). — 5807-22. — doi: 10.1007/s00253-014-5792-6.

Similar articles

The drugs based on molecular structures of antimicrobial peptides and their therapeutic potential  in the treatment of infectious diseases of the respiratory tract (part 1)
Authors: Абатуров А.Е.(1), Крючко Т.А.(2), Леженко Г.А.(3)
(1) — ГУ «Днепропетровская медицинская академия МЗ Украины», г. Днепр, Украина
(2) — ВГУЗУ «Украинская медицинская стоматологическая академия», г. Полтава, Украина
(3) — Запорожский государственный медицинский университет, г. Запорожье, Украина

"Child`s Health" Том 12, №8, 2017
Date: 2018.01.29
Categories: Pediatrics/Neonatology
Sections: Specialist manual
Development of the immune response in pneumonia due to Staphylococcus aureus  (part 4)
Authors: Абатуров А.Е., Никулина А.А.
ГУ «Днепропетровская медицинская академия МЗ Украины», г. Днепр, Украина

"Child`s Health" Том 12, №5, 2017
Date: 2017.09.12
Categories: Pediatrics/Neonatology
Sections: Specialist manual
Drug limitation of the availability of iron ions for pathogenic bacteria (part 1)
Authors: Абатуров А.Е.(1), Крючко Т.А.(2)
(1) — ГУ «Днепропетровская медицинская академия МЗ Украины», г. Днепр, Украина
(2) — ВГУЗУ «Украинская медицинская стоматологическая академия», г. Полтава, Украина

"Child`s Health" Том 13, №4, 2018
Date: 2018.07.20
Categories: Pediatrics/Neonatology
Sections: Specialist manual
Drugs inhibiting the quorum-sensing of bacteria  Staphylococcus aureus
Authors: Абатуров А.Е.(1), Крючко Т.А.(2)
(1) — ГУ «Днепропетровская медицинская академия МЗ Украины», г. Днепр, Украина
(2) — ВГНУЗ «Украинская медицинская стоматологическая академия», г. Полтава, Украина

"Child`s Health" Том 14, №3, 2019
Date: 2019.06.07
Categories: Pediatrics/Neonatology
Sections: Specialist manual

Back to issue